Действие пероксинитрита и гидропероксида трет-бутила на тиоловые лиганды динитрозильных комплексов железа

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Низкомолекулярные динитрозильные комплексы железа (ДНКЖ) с тиолсодержащими лигандами являются физиологической формой депонирования и транспорта оксида азота (NO) в организме, при этом ДНКЖ могут проявлять антиоксидантные и антирадикальные свойства. Показано, что ДНКЖ, содержащие в качестве лигандов цистеин, глутатион и липоевую кислоту, снижали скорость окисления дигидрородамина пероксинитритом, образующимся при декомпозиции 3-морфолиносиднонимина. Тиоловые (сульфгидрильные) лиганды входят в состав ДНКЖ в форме тиолат-анионов (R-S−), что защищает эти группы от окисления пероксинитритом. При использовании в качестве окислителя гидропероксида трет-бутила в низкой концентрации, защитное действие ДНКЖ на SH-группы в их составе наблюдалось для комплексов с липоевой кислотой (LA-ДНКЖ) и с глутатионом (GS-ДНКЖ). LA-ДНКЖ были более устойчивы к действию окислителей и более эффективными “ловушками” пероксинитрита, чем другие ДНКЖ. ДНКЖ, связанные с бычьим сывороточным альбумином, оказывали незначительное защитное действие на остаток цистеина при окислении пероксинитритом и гидропероксидом трет-бутила. Полученные результаты позволяют считать низкомолекулярные ДНКЖ с тиоловыми лигандами ловушками пероксинитрита и протекторами цистеиновых остатков в белках.

Об авторах

И. С. Пугаченко

Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр
“Фундаментальные основы биотехнологии” Российской академии наук

Email: aftopunov@yandex.ru
Россия, 119071, Москва

Э. И. Насыбуллина

Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр
“Фундаментальные основы биотехнологии” Российской академии наук

Email: aftopunov@yandex.ru
Россия, 119071, Москва

О. В. Космачевская

Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр
“Фундаментальные основы биотехнологии” Российской академии наук

Email: aftopunov@yandex.ru
Россия, 119071, Москва

К. Б. Шумаев

Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр
“Фундаментальные основы биотехнологии” Российской академии наук

Email: aftopunov@yandex.ru
Россия, 119071, Москва

А. Ф. Топунов

Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр
“Фундаментальные основы биотехнологии” Российской академии наук

Автор, ответственный за переписку.
Email: aftopunov@yandex.ru
Россия, 119071, Москва

Список литературы

  1. Hsiao H.-Y., Chung C.-W., Santos J.H., Villaflores O.B., Lu T.-T. // Dalton Transactions. 2019. V. 48. № 26. P. 9431–9453.
  2. Vanin A.F. // Nitric Oxide. 2016. V. 54. P. 15–29.
  3. Vanin A.F., Mokh V.P., Serezhenkov V.A., Chazov E.I. // Nitric Oxide. 2007. V. 16. № 3. P. 322–330.
  4. Kapelko V.I., Lakomkin V.L., Abramov A.A., Lukoshkova E.V., Undrovinas N.A., Khapchaev A.Y., Shirinsky V.P. // Oxid. Med. Cell. Longev. 2017. V. 2017. e9456163. https://doi.org/10.1155/2017/9456163
  5. Remizova M.I., Kochetygov N.I., Gerbout K.A., Lakomkin V.L., Timoshin A.A., Burgova E.N., Vanin A.F. // Eur. J. Pharmacol. 2011. V. 662. № 1–3. P. 40–46.
  6. Bor-Kucukatay M., Wenby R.B., Meiselman H.J., Baskurt O.K. // Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. 2003. V. 284. P. 1577–1584.
  7. Shamova E.V., Bichan O.D., Drozd E.S., Gorudko I.V., Chizhik S.A., Shumaev K.B. et al. // Biophysics. 2011. V. 56. № 2. P. 237–242.
  8. Igrunkova A., Fayzullin A., Serejnikova N., Lipina T., Pekshev A., Vanin A. et al. // Int. J. Mol. Sci. 2023. V. 24. № 5. e4439. https://doi.org/10.3390/ijms24054439
  9. Чазов Е.И., Родненков О.В., Зорин А.В., Лакомкин В.Л., Грамович В.В., Выборов О.Н. и др. // Кардиология. 2011. Т. 51. № 11. С. 28–37.
  10. Родненков О.В., Зорин А.В., Гостеев А.Ю., Драгнев А.Г., Чазов Е.И. // Евразийский Кардиологический Журнал. 2016. № 3. С. 186–187.
  11. Shumaev K.B., Petrova N.E., Zabbarova I.V., Vanin A.F., Topunov A.F., Lankin V.Z., Ruuge E.K. // Biochemistry (Moscow). 2004. V. 69. № 5. P. 569–574.
  12. Shumaev K.B., Gubkin A.A., Serezhenkov V.A., Lobysheva I.I., Kosmachevskaya O.V., Ruuge E.K. et al. // Nitric Oxide. 2008. V. 18. № 1. P. 37–46.
  13. Shumaev K.B., Kosmachevskaya O.V., Grachev D.I., Timoshin A.A., Topunov A.F., Lankin V.Z., Ruuge E.K. // Biochemistry (Moscow), Supplement Series B: Biomedical Chemistry. 2021. V. 15. № 4. P. 313–319.
  14. Kosmachevskaya O.V., Nasybullina E.I., Shumaev K.B., Chumikina L.V., Arabova L.I., Yaglova N.V. et al. // Appl. Biochem. Microbiol. 2021. V. 57. № 4. P. 411–420.
  15. Kosmachevskaya O.V., Nasybullina E.I., Shumaev K.B., Novikova N.N., Topunov A.F. // Int. J. Mol. Sci. 2021. V. 22. № 24. e13649. https://doi.org/10.3390/ijms222413649
  16. Martusevich A.K., Soloveva A.G., Dmitrochenkov A.V., Ezhevskaya A.A., Razumovsky A.V. // Annual Research & Review in Biology. 2018. V. 26. № 6. P. 1–11.
  17. Martusevich A.K., Soloveva A.G., Peretyagin S.P., Davyduk A.V. // Biophysics. 2014. V. 59. № 6. P. 954–959.
  18. Dungel P., Perlinge M., Weidinger A., Redl H., Kozlov A.V. // Free Radic. Biol. Med. 2015. V. 89. P. 300–310.
  19. Shumaev K.B., Dudylina A.L., Ivanova M.V., Pugachenko I.S., Ruuge E.K. // BioFactors. 2018. V. 44. № 3. P. 237–244.
  20. Shumaev K.B., Gorudko I.V., Kosmachevskaya O.V., Grigoryeva D.V., Panasenko O.M., Vanin A.F., Topunov A.F. et al. // Oxid. Med. Cell. Longev. 2019. V. 2019. e2798154. https://doi.org/10.1155/2019/2798154
  21. Vanin A.F., Pekshev A.V., Vagapov A.B., Sharapov N.A., Lakomkin V.L., Abramov A.A. et al. // Biophysics (Oxf). 2021. V. 66. № 1. P. 155–163.
  22. Vanin A.F., Tronov V.A., Borodulin R.R. // Cell Biochem. Biophys. 2021. V. 79. № 1. P. 93–102.
  23. Vanin A.F. // Biochemistry (Moscow). 2022. V. 87. № 11. P. 1367–1386.
  24. Bosworth C.A., Toledo J.C. Jr., Zmijewski J.W., Lancaster J.R. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2009. V. 106. № 12. P. 4671–4676.
  25. Karoui H., Hogg N., Kalyanaraman B. // Arch. Biochem. Biophys. 1996. V. 330. № 1. P. 115–124.
  26. Shumaev K.B., Kosmachevskaya O.V., Timoshin A.A., Vanin A.F., Topunov A.F. // Methods Enzymol. 2008. V. 436. P. 445–461.
  27. Singh R.J., Hogg N., Joseph J., Konorev E., Kalyanaraman B. // Arch. Biochem. Biophys. 1999. V. 361. № 2. P. 331–339.
  28. Hoff S., Larsen F.H, Andersen M.L., Lund M.N. // Analyst. 2013. V. 138. № 7. P. 2096–2103.
  29. Laemmli U.K. // Nature. 1970. V. 227. № 5259. P. 680–685.
  30. Vanin A.F., Poltorakov A.P., Mikoyan V.D., Kubrina L.K., Burbaev D.S. // Nitric Oxide. 2011. V. 23. № 2. P. 136–149.
  31. Flinck M., Kramer S.H., Pedersen S.F. // Acta Physiol. (Oxf). 2018. V. 223. № 3. e13068. https://doi.org/10.1111/apha.13068
  32. Лобышева И.И., Сереженков В.А., Ванин А.Ф. // Биохимия. 1999. V. 64. № 2. P. 194–200.
  33. Tien M., Bucher J.R., Aust S.D. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1982. V. 107. № 1. P. 279–285.
  34. Younes M., Strubelt O. // J. Appl. Toxicol. 1990. V. 10. № 5. P. 319–324.
  35. Olson A.S., Jameson A.J., Kyasa S.K., Evans B.W., Dussault P.H. // ACS Omega. 2018. V. 3. № 10. P. 14054–14063.
  36. Daiber A., Daub S., Bachschmid M., Schildknecht S., Oelze M., Steven S. et al. // Int. J. Mol. Sci. 2013. V. 14. № 4. P. 7542–7570.
  37. Fabisiak J.P., Sedlov A., Kagan V.E. // Antioxid. Redox Signal. 2002. V. 4. № 5. P. 855–865.
  38. Tran N.G., Kalyvas H., Skodje K.M., Hayashi T., Moënne-Loccoz P., Callan P.E. et al. // J. Am. Chem. Soc. 2011. V. 133. № 5. P. 1184–1187.
  39. Kosmachevskaya O.V., Nasybullina E.I., Shumaev K.B., Novikova N.N., Topunov A.F. // Appl. Biochem. Microbiol. 2020. V. 56. № 5. P. 512–520.
  40. Akentieva N., Gizatullin A., Sanina N., Shkondina N., Abramova K., Tikhonov V. et al. // Biointerface Res. Appl. Chem. 2023. V. 13. № 4. e344. https://doi.org/10.33263/BRIAC134.344

Дополнительные файлы


© И.С. Пугаченко, Э.И. Насыбуллина, О.В. Космачевская, К.Б. Шумаев, А.Ф. Топунов, 2023