Роль предоперационного стрессирования крыс Вистар в повреждении миокарда при внесердечной операции
- Авторы: Кондашевская М.В.1, Манухина Е.Б.2,3, Алексанкина В.В.1, Артемьева К.А.1, Кактурский Л.В.1
-
Учреждения:
- Научно-исследовательский институт морфологии человека имени академика А. П. Авцына Федерального государственного бюджетного научного учреждения “Российский научный центр хирургии имени академика Б. В. Петровскогo”
- ФГБНУ “Научно-исследовательский институт общей патологии и патофизиологии”
- University of North Texas Health Science Center
- Выпуск: Том 523, № 1 (2025)
- Страницы: 389-396
- Раздел: Статьи
- URL: https://pediatria.orscience.ru/2686-7389/article/view/693496
- DOI: https://doi.org/10.31857/S2686738925040024
- ID: 693496
Цитировать
Полный текст



Аннотация
Работа выполнена на 4-х группах старых крыс Вистар: подвергавшихся действию одного только наркоза (Нар), внесердечной хирургической операции (ХО), ХО с предварительным стрессированием в течение 5 дней (СХО), контролем служили интактные животные. Судя по отсутствию повышения уровня провоспалительных цитокинов и С-реактивного белка через 10 дней после операции, у животных не наблюдалось воспаления. О наличии стресса судили по наиболее высокому уровню кортикостерона у крыс СХО. У этих животных, судя по структурным и метаболическим нарушениям, а также повышению в крови уровня высокочувствительного тропонина I (вч-сТнI), произошло повреждение миокарда после внесердечной операции (ПМВО). Несмотря на то, что у крыс групп Нар и ХО наблюдались зоны ишемии и гипоксии, у них не развивалось ПМВО, поскольку не происходило нарушения оксидантно-антиоксидантного баланса и, главное, отсутствовало повышение уровня вч-сТнI. В данной работе впервые доказано, что ПМВО развивается у здоровых старых крыс Вистар после проведения “простой” асептической внесердечной хирургической операции в сочетании с предоперационным стрессом. Предлагается использовать в качестве дополнительного биомаркера ПМВО снижение уровня супероксиддисмутазы.
Об авторах
М. В. Кондашевская
Научно-исследовательский институт морфологии человека имени академика А. П. Авцына Федерального государственного бюджетного научного учреждения “Российский научный центр хирургии имени академика Б. В. Петровскогo”
Email: marivladiko@mail.ru
Москва, Россия
Е. Б. Манухина
ФГБНУ “Научно-исследовательский институт общей патологии и патофизиологии”; University of North Texas Health Science Center
Email: marivladiko@mail.ru
Москва, Россия
В. В. Алексанкина
Научно-исследовательский институт морфологии человека имени академика А. П. Авцына Федерального государственного бюджетного научного учреждения “Российский научный центр хирургии имени академика Б. В. Петровскогo”
Email: marivladiko@mail.ru
Москва, Россия
К. А. Артемьева
Научно-исследовательский институт морфологии человека имени академика А. П. Авцына Федерального государственного бюджетного научного учреждения “Российский научный центр хирургии имени академика Б. В. Петровскогo”
Email: marivladiko@mail.ru
Москва, Россия
Л. В. Кактурский
Научно-исследовательский институт морфологии человека имени академика А. П. Авцына Федерального государственного бюджетного научного учреждения “Российский научный центр хирургии имени академика Б. В. Петровскогo”
Автор, ответственный за переписку.
Email: marivladiko@mail.ru
Москва, Россия
Список литературы
- Fauci A.S. HIV and AIDS: 20 years of science // Nat Med. 2003. V. 9. № 7. P. 839–843.
- Lingappa J.R., Lingappa V. R., Reed J. C. Addressing Antiretroviral Drug Resistance with Host-Targeting Drugs-First Steps towards Developing a Host-Targeting HIV-1 Assembly Inhibitor // Viruses. 2021. V. 13. № 3. P. 451.
- Jäger S., Cimermancic P., Gulbahce N., et al. Global landscape of HIV-human protein complexes // Nature. 2011. V. 481. № 7381. P. 365–370.
- Schynkel T., Snippenberg W. V., Verniers K., et al. Interactome of the HIV-1 proteome and human host RNA // EMBO Re P. 2024. V. 25. P. 4078–4090.
- Delelis O., Carayon K., Saïb A., et al. Integrase and integration: biochemical activities of HIV-1 integrase // Retrovirology. 2008. V. 5. P. 114.
- Engelman A.N. and Maertens G. N. Retrovirus-Cell Interactions. Academic Press, San Diego, CA, P. 163–198. 2018.
- Rozina A., Anisenko A., Kikhai T., et al. Сomplex Relationships between HIV-1 Integrase and Its Cellular Partners // Int. J. Mol. Sci. 2022. V. 23. P. 12341.
- Engelman A.N. and Kvaratskhelia M. Multimodal Functionalities of HIV-1 Integrase // Viruses. 2022. V. 14. P. 926.
- Ciuffi A., Llano M., Poeschla E., et al. A role for LEDGF/p75 in targeting HIV DNA integration // Nat Med. 2005. V. 11. P. 1287–1289.
- Yamamoto S.P., Okawa K., Nakano T., et al. Huwe1, a novel cellular interactor of Gag-Pol through integrase binding, negatively influences HIV-1 infectivity // Microbes Infect. 2011. V. 13. № 4. P. 339–349.
- Allouch A., Di Primio C., Alpi E., et al. The TRIM family protein KAP1 inhibits HIV-1 integration // Cell Host Microbe. 2011. V. 9. P. 484–495.
- Ait-Ammar A., Bellefroid M., Daouad F., et al. Inhibition of HIV-1 gene transcription by KAP1 in myeloid lineage // Sci Re P. 2021. V. 11. P. 2692.
- Hearps A.C., Jans D. A. HIV-1 integrase is capable of targeting DNA to the nucleus via an Importin α/β-dependent mechanism // Biochemical Journal. 2006. V. 398. № 3. P. 475–484. doi: 10.1042/bj20060466
- Dziuba N., Ferguson M. R., O'Brien W.A., et al. Identification of cellular proteins required for replication of human immunodeficiency virus type 1 // AIDS Res Hum Retroviruses. 2012. V. 28. P. 1329–1339.
- Yoder A., Yu D., Dong L., et al. HIV envelope-CXCR4 signaling activates cofilin to overcome cortical actin restriction in resting CD4 T cells // Cell. 2008. V. 134. P. 782–792.
- Speth C., Prohászka Z., Mair M., et al. A 60 kD heat-shock protein-like molecule interacts with the HIV transmembrane glycoprotein gp41 // Mol Immunol. 1999. V. 36. № 9. P. 619–628.
- Ha H.C., Juluri K., Zhou Y., et al. Poly(ADP-ribose) polymerase-1 is required for efficient HIV-1 integration // Proc Natl Acad Sci USA. 2001. V. 98. P. 3364–3368.
- Bueno M.T., Reyes D., Valdes L., et al. Poly(ADP-ribose) polymerase 1 promotes transcriptional repression of integrated retroviruses // J Virol. 2013. V. 87. № 5. P. 2496–2507.
- Ramakrishnan R., Liu H., Donahue H., et al. Identification of novel CDK9 and Cyclin T1-associated protein complexes (CCAPs) whose siRNA depletion enhances HIV-1 Tat function // Retrovirology. 2012. V. 9. P. 90.
- Knyazhanskaya E., Anisenko A., Shadrina O., et al. NHEJ pathway is involved in post-integrational DNA repair due to Ku70 binding to HIV-1 integrase // Retrovirology. 2019. V. 16. № 1. P. 30.
Дополнительные файлы
